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Rabbit Anti-HSP70 Monoclonal Antibody

更新時間:2022-07-15  |  點擊率:2007

  


熱休克蛋白70 (Heat Shock Protein 70, HSP70) 是分子量約70kD的分子伴侶,在輔助新生肽鏈折疊過程中發揮重要作用,幾乎所有生物細胞應激,特別是熱激條件下受到高度誘導,具有保護機體、維持胞內蛋白穩態的功能。正常細胞中HSP70水平較低,主要分布于胞漿內。應激狀態下HSP70含量可迅速升高,并發生核內富集現象,提高細胞的耐受性。
HSP70最早于1974年由Tissieres發現并命名,分子中包含兩個結構域:一個結構域是ATP的結合位點,控制ATP的結合過程。另一個結構域是肽鏈的結合位點,能結合顧客蛋白。在一些重要共分子伴侶的幫助下,HSP70能在消耗ATP的過程中改變錯誤折疊蛋白質內部的相互作用,幫助蛋白質恢復正確構象。

HSP70大量存在于癌細胞中,通過抑制多種細胞死亡途徑、繞過細胞衰老程序、干擾腫瘤免疫、促進血管生成和支持轉移,為惡性腫瘤細胞提供生存優勢。HSP70直接參與大多數癌癥相關通路,提示癌細胞對HSP70具有依賴性,腫瘤存活和生長與HSP70表達常具有高度相關性。HSP70通過其催化循環在不同狀態下運作,提示其在這些狀態之中的任何一種狀態下均可能在癌細胞中發揮特殊功能。很多癌細胞會向細胞外微環境中釋放HSP70,已有研究結果顯示,腫瘤微環境中HSP70的含量會對患者的預后產生影響。此外,衰老細胞中的蛋白穩態往往受到破壞。靶向HSP70等分子伴侶的療法或藥物,可能對神經退行性疾病、代謝綜合征等衰老相關疾病的治療產生有力的幫助。






驗證圖片展示






Fig.1 Various lysates were subjected to SDS PAGE followed by WB with bsm-52241R


Fig.2 IHC analysis of rat (left) and mouse (right) testis using bsm-52241R


Fig.3 IF analysis of A549 cell using bsm-52241R


Fig.4 FCM analysis of Jurkat cells using bsm-52241R





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